B细胞通过产生抗原特异性抗体，在提供针对病原感染的适应性免疫中发挥着关键作用。然而，幼稚B细胞必须经过活化才能获得这些效应功能。通常，b细胞激活是通过同源抗原(Harwood和Batista, 2010)与b细胞受体(BCR)结合而开始的。BCR的交联诱导受体介导的信号，驱动不同的细胞过程，包括膜重构、细胞骨架重组和抗原的摄取(Harwood和Batista, 2010)。然后，内化抗原在MHC-II分子的背景下被处理并呈现给T细胞，这使得呈递的B细胞能够从T细胞接收到共刺激信号，通常通过CD40L:CD40或分泌细胞因子如IL-4的直接相互作用(Elgueta et al, 2009)。这种信号协同作用触发了强健的细胞增殖，并驱动向浆细胞或记忆B细胞的分化(黑罗萨基等人，2010)。

虽然B细胞可以捕获可溶性抗原，但它们主要在体内其他apc的膜上看到抗原，如被膜下窦巨噬细胞(Carrasco & Batista, 2007;Gaya等人，2015)。为了从APCs中收集和捕获膜结合抗原，B细胞必须改变其形态并在APCs上进行扩散(Fleire et al, 2006)。从那以后，这种认识给B细胞中细胞骨架的作用带来了新的关注。事实上，BCR信号触发了ezrin-radixin-moesin膜连接子的快速失活和皮质肌动蛋白细胞骨架的释放(Hao和2005年8月;Treanor等，2011)。这使得B细胞可以重新排列它们的形态并适应同时发生的肌动蛋白聚合来传播扩散反应。因此，肌动蛋白调节因子Cdc42或Rac2的缺失导致b细胞扩散缺陷(Arana等人，2008;Burbage等人，2015)。此外，肌动蛋白骨架的适配器蛋白(如Nck或WASP相互作用蛋白)的缺失也改变了b细胞扩散反应的行为(Castello et al .， 2013;Keppler等人，2015)。

BCR刺激也促进微管网络的重排。事实上，免疫突触的形成与微管组织中心(MTOC)的快速易位有关。这被认为有助于细胞内膜腔的转运，如溶酶体和TLR-9+小泡(Chaturvedi et al, 2008;Yuseff等人，2011)。微管也负责内化后抗原的运输(Chaturvedi等人，2008)。尽管MTOC易位和溶酶体靶向转运被认为对于从硬脂质表面释放紧密结合的抗原很重要(Yuseff等人，2011;Spillane & Tolar, 2017)，正确的运输和定位抗原舱是必要的，以促进协同信号传递和抗原呈递(Siemasko等，1998;查图维迪等人，2008年)。

III型中间丝蛋白vimentin是B细胞中高度表达的细胞骨架网络的成员(Dellagi等人，1982)。单个波形蛋白单元通过多次二聚形成大丝状束。与f-actin或微管类似，波形蛋白丝也以动态方式进行组装和拆卸(Goldman et al .， 2008)。在淋巴细胞中，其表达和丝状分布与细胞形态学硬度的增加有关(Brown等人，2001)。因此，波形蛋白组织的破坏使细胞更容易发生机械变形。由此可见，波形蛋白缺陷的淋巴细胞不能通过跨内皮机制发生外溢(Nieminen et al, 2006)。有趣的是，vimentin在表面BCR交联上也经历了快速重组(Dellagi & Brouet, 1982)。然而，波形蛋白的这种动力学或可塑性是否在b细胞激活中发挥作用尚不清楚。

在此，使用超分辨率成像技术，我们展示了波形蛋白细胞骨架的快速崩溃和重组是BCR信号的一个普遍特征，它与细胞内抗原和溶酶体相关膜蛋白1 (LAMP1+)的转运有关。通过对vimentin-null小鼠的特性分析，我们发现vimentin需要介导B细胞内的转运和抗原表达。我们发现缺乏vimentin的B细胞在抗原定位和LAMP1+间隔上发生了改变，并且在抗原利用率低的情况下表达能力降低。此外，b细胞室中波形蛋白的缺失延缓了体内抗体反应和亲和成熟。综上所述，本研究对IFs在B细胞中的作用提供了新的见解。