光合作用蛋白的结构和功能详细解释
一个国际研究团队解决了这一结构并阐明了光合复合物I的功能。这种膜蛋白复合物在动态重新连接光合作用中起着重要作用。来自马克斯普朗克生物化学研究所,大阪大学和波鸿鲁尔大学的团队及其合作伙伴报告了2018年12月20日在线发表的“科学”期刊的工作。“结果结束了我们理解的最后一个主要差距之一光合电子传递途径的研究,“波鸿项目组”蓝藻膜蛋白复合物的负责人Marc Nowaczyk博士说。
生物学的电路
复合物I存在于大多数生物体中。在植物细胞中,它用于两个地方:一个在线粒体中,一个在细胞的发电厂中,另一个在叶绿体中,在那里发生光合作用。在这两种情况下,它都构成电子传输链的一部分,可以被认为是生物学的电路。这些用于驱动负责能量生产和储存的细胞分子机器。作为细胞呼吸的一部分,线粒体复合物I的结构和功能已得到很好的研究,而迄今为止对光合复合物I的研究很少。
短路光合作用
使用低温电子显微镜,研究人员首次能够解决光合复合物I的分子结构。他们发现它与呼吸相关性有很大不同。特别地,负责电子传递的部分具有不同的结构,因为它被优化用于光合作用中的循环电子传输。
循环电子传输代表分子短路,其中电子被重新注入光合电子传输链而不是被存储。Marc Nowaczyk解释说:“这个过程的分子细节尚不清楚,其他因素尚未明确确定。”研究小组在试管中模拟了该过程,并表明蛋白质铁氧还蛋白起着重要作用。利用光谱方法,科学家们还证明了铁氧还蛋白和复合物I之间的电子传递是高效的。
分子钓鱼竿
在下一步中,该小组在分子水平上分析了哪些结构元素负责复合物I和铁氧还蛋白的有效相互作用。进一步的光谱测量表明,复合物I在其结构中具有特别灵活的部分,其捕获像钓鱼竿一样的蛋白质铁氧还蛋白。这使得铁氧还蛋白达到电子转移的最佳结合位置。
“这使我们能够将结构与光合复合物I的功能结合起来,并获得对电子传递过程的分子基础的详细了解,”Marc Nowaczyk总结道。“未来,我们计划利用这些知识创建人工电子传递链,从而在合成生物学领域实现新的应用。”